بزرگنمايي:

عصر کرد - پژوهشگران "دانشگاه تورنتو"(UToronto) و "دانشگاه میشیگان"(UMich)، یک آنزیم طبیعی را دوباره طراحی کرده و ارتقاء داده‌اند تا نشان دهند که امید به رشد دوباره بافت عصب پس از جراحی وجود دارد.
این گونه جدید آنزیم، بادوام‌تر است و شاید به ارائه درمان‌هایی منجر شود که آسیب ناشی از تروما یا سکته را در عصب معکوس می‌کنند.
"مالی شویکت"(Molly Shoichet)، از نویسندگان این پژوهش گفت: سکته، دلیل اصلی ناتوانی و سومین دلیل مرگ و میر در کانادا به شمار می‌رود. یکی از چالش‌های بزرگ ترمیم پس از آسیب رسیدن به عصب، شکل‌گیری "اسکار گلیال"(Glial scar) است. اسکار گلیال، توسط سلول‌ها و مواد بیوشیمیایی ایجاد می‌شود که در اطراف عصب آسیب‌دیده، محکم به هم گره می‌خورند. به طور مختصر می‌توان گفت که این محیط محافظتی، از سلول‌های عصب در برابر آسیب بیشتر محافظت می‌کند اما در بلندمدت می‌تواند جلوی ترمیم عصب را بگیرد.
دانشمندان حدود دو دهه پیش، یک آنزیم طبیعی موسوم به "کندزوئیتیناز ای بی سی"(chondroitinase ABC) را کشف کردند که یک باکتری موسوم به "Proteus vulgaris" آن را تولید می‌کند. این آنزیم می‌تواند برخی از بیومولکول‌هایی که اسکار گلیال را تشکیل می‌دهند، از بین ببرد.
بررسی‌ها نشان داد که کندزوئیتیناز ABC می‌تواند با تغییر محیط اطراف عصب آسیب‌دیده، رشد دوباره سلول‌های عصب را بهبود ببخشد. این روند در مدل‌های حیوانی، به بازیابی عملکرد از دست رفته منجر شد.
در هر حال این کارآیی کندزوئیتیناز ABC به خاطر عدم دوام آن در نواحی مورد نظر پژوهشگران، محدود می‌شود.
شویکت ادامه داد: کندزوئیتیناز ABC برای محیط هایی که باکتری در آنها زندگی می‌کند، به قدر کافی بادوام است اما درون بدن، بسیار شکننده می‌شود. این آنزیم می‌تواند متراکم شود و به از بین رفتن فعالیت می‌انجامد. این روند در دمای بدن، سریع‌تر از دمای اتاق رخ می‌دهد.
گروه‌های پژوهشی بسیاری از جمله گروه شویکت، روش‌هایی را برای غلبه بر این بی‌ثباتی آزمایش کرده‌اند اما روش‌های آنها تاثیری در حل مشکل بی‌ثباتی آنزیم نداشته است.
شویکت و همکارانش در پژوهش اخیر خود، روش جدیدی را امتحان کرده‌اند. آنها ساختار بیوشیمیایی آنزیم را تغییر داده‌اند تا نسخه بادوام‌تری از آن ارائه دهند.
شویکت گفت: کندزوئیتیناز ABC مانند هر پروتئین دیگری، از آمینواسیدها تشکیل شده است. ما از شیمی محاسباتی استفاده کردیم تا اثر تعویض برخی از آمینواسیدها را پیش‌بینی کنیم. هدف ما از این کار، افزایش ثبات کلی آنزیم و حفظ یا بهبود فعالیت آن است.
"متیو اومیرا"(Mathew O’Meara)، استاد دانشگاه میشیگان و از پژوهشگران سرپرست این پروژه گفت: شاید این ایده کمی عجیب به نظر برسد اما دقیقا مانند آنچه که در طبیعت رخ می‌دهد، یک جهش بد می‌تواند ساختار را خراب کند.
وی افزود: بیش از 1000 اتصال در این زنجیره وجود دارد که آنزیم را تشکیل می‌دهند و برای هر اتصال باید از میان 20 آمینواسید انتخاب کنیم.
پژوهشگران برای محدود کردن این پژوهش، از الگوریتم‌های رایانه‌ای استفاده کردند تا از آمینواسیدهای ارگانیسم‌های واقعی تقلید کنند. این روش‌، شکل‌های جهش یافته‌ای از آنزیم را تولید می‌کند که در طبیعت وجود ندارند اما به آنزیم‌های موجود در طبیعت شبیه هستند.
پژوهشگران کار خود را با ارائه سه آنزیم جدید به پایان رساندند که در آزمایشگاه تولید و بررسی شدند. دوام هر سه آنزیم، از آنزیم‌های طبیعی بیشتر بود اما تنها یکی از آنها که 37 جایگزین آمینواسید در زنجیره داشت، هم بادوام‌تر و هم فعال‌تر بود.
مرحله بعدی پژوهش این است که آنزیم‌های جدید در آزمایش‌هایی به کار بروند که پیشتر با آنزیم‌های طبیعی انجام شده بودند.
این پژوهش، در مجله "Science Advances" به چاپ رسید.